4.1. Белок плазмы крови и его фракции

4.1. Белок плазмы крови и его фракции

Кровь состоит из жидкой части и форменных элементов – клеток крови. Если выпустить кровь из сосуда в сухую пробирку, то через несколько минут в ней образуется сгусток темно-красного цвета, состоящий из нитей фибрина. Светло-желтая жидкость над сгустком – сыворотка. Если кровь смешать с консервирующим раствором и дать отстояться или подвергнуть центрифугированию, то она разделится на два основных слоя: нижний – красного цвета – осадок из форменных элементов (эритроцитов, лейкоцитов, тромбоцитов) и верхний – прозрачная желтоватая жидкость – плазма. Сыворотка отличается от плазмы отсутствием в ней белка фибриногена, перешедшего в сгусток крови.

Кровь на 55 % состоит из плазмы и на 45 % – из форменных элементов, которые находятся в ней во взвешенном состоянии.

Плазма – это сложная биологическая среда, которая содержит 92 % воды, 7 % белка и 1 % жиров, углеводов и минеральных солей.

Белки плазмы (сыворотки) крови представляют собой высокомолекулярные азотсодержащие соединения. Они имеют сложное строение, в их состав входит более 20 аминокислот. Последние получили свое название благодаря наличию аминных групп (NH2) и карбоксильных (кислотных) групп (COOH). Аминокислоты обладают свойствами как кислот, так и оснований и могут вступать во взаимодействие с различными соединениями.

Аминокислоты, соединяясь друг с другом, образуют крупные молекулы различных белков. Организм содержит более 100 тысяч видов различных белковых молекул. По форме они могут быть разделены на фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные белки имеют удлиненную, нитевидную форму; длина молекул в десятки и сотни раз превышает их диаметр. Молекулы глобулярных белков имеют форму шара (комочка), длина их превышает диаметр не более чем в 3-10 раз. Имеются и переходные формы.

В состав белков входят: углерод (50,654,6 %), кислород (21,5-23,5 %), водород (6,57,3 %), азот (15–16 %).

Кроме того, в состав белков входят также в небольших количествах сера, фосфор, медь, железо и некоторые другие элементы.

Химические свойства белков во многом подобны аминокислотам. Молекула белка, так же как и молекула аминокислоты, содержит по меньшей мере, одну свободную аминогруппу и одну карбоксильную группу. Поскольку в молекулу белка входит огромное количество аминокислот, таких «свободных групп» очень много. Благодаря наличию свойств кислот и оснований белки могут вступать в самые разнообразные химические реакции с самыми различными веществами, выполняя свои многочисленные функции в организме.

Белки условно делят на простые и сложные. Простыми называют белки, которые состоят только из аминокислот. К ним относят протамин, гистоны, альбумины, глобулины и ряд других.

При распаде сложных белков наряду с аминокислотами образуются другие соединения: нуклеиновые кислоты, фосфорная кислота, углеводы и т. д. К группе сложных белков относят нуклеопротеиды, хромопротеиды, фосфопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды и ряд белков – ферментов, содержащих разные простетические (небелковые) группы.

Белки могут отдавать или получать электрический заряд, становясь при этом заряженными положительно или отрицательно. Если это происходит одновременно, молекула белка становится электронейтральной.

Физико-химические свойства белков определяют их гидрофильность – способность удерживать воду, создавая коллоидный раствор.

Кислотная группа (СООН) способна связать четыре, аминная NН2) – три молекулы воды.

Каждая молекула белка окружена плотной собственной водной оболочкой, прочно фиксированной на ее поверхности.

Сила, с которой белки плазмы притягивают к себе воду, называют коллоидно-осмотическим, или онкотическим давлением. Оно равно 23–28 мм рт. ст.

При уменьшении количества белков или снижении их гидрофильности в плазме образуется избыток «свободной» воды, повышается гидростатическое давление в мельчайших сосудах (капиллярах) и вода начинает просачиваться сквозь стенки капилляров в ткани. Образуются онкотические (то есть зависящие от количества и свойств белков) отеки. Возникновение отеков связано и со многими другими причинами.

Кроме активного участия в водном обмене белки плазмы крови выполняют еще ряд важнейших функций. Они участвуют в процессе свертывания крови (см. раздел 3).

Обладая множеством полярных диссоциирующих боковых цепей, белки также способны связывать и транспортировать различные биологические вещества. Являясь одной из важнейших буферных систем крови, белки поддерживают постоянство гомеостаза – кислотно-основное состояние (КОС) крови (см. раздел 6). Белки плазмы защищают организм от проникновения различных чужеродных элементов, в том числе белков.

В клинической практике определяют общее содержание белка в плазме крови и его фракции.

Общее количество белка в плазме крови составляет 65–85 г/л. В сыворотке крови белка на 2–4 г/л меньше, чем в плазме, из-за отсутствия фибриногена.

Общее количество белка может быть пониженным (гипопротеинемия) или повышенным (гиперпротеинемия).

Гипопротеинемия возникает вследствие:

• недостаточного поступления белка в организм;

• повышенной потери белка;

• нарушения образования белка.

Недостаточное поступление белка может являться следствием длительного голодания, безбелковой диеты, нарушения деятельности желудочно-кишечного тракта. Значительная потеря белка происходит при острых и хронических кровотечениях, злокачественных новообразованиях. Выраженная гипопротеинемия – постоянный симптом нефротического синдрома, наблюдающегося при многих заболеваниях почек и связанного с выделением с мочой большого количества белка. Нарушение образования белка возможно при недостаточности функции печени (гепатиты, циррозы, дистрофии печени).

Гиперпротеинемия как правило развивается из-за дегидратации (обезвоживания) – потери части внутрисосудистой жидкости. Это происходит при перегревании организма, обширных ожогах, тяжелых травмах, некоторых заболеваниях (холере). Гиперпротеинемия наблюдается при миеломной болезни – тяжелом недуге с разрастанием плазматических клеток, продуцирующих парапротеины.

Состав белков плазмы крови чрезвычайно разнообразен.

Современными методами исследования удалось идентифицировать более 100 различных белков плазмы, большинство из них выделено в чистом виде и охарактеризовано. Наиболее простые белки – альбумины, глобулины и фибриноген – находятся в плазме в больших количествах, остальные – в ничтожно малых.

Различия белков по физико-химическим свойствам, аминокислотному составу позволили разделить их на отдельные фракции, обладающие специфическими биологическими свойствами. Наиболее точно разделение можно осуществить в электрическом поле при электрофорезе. Метод основан на том, что белки с различным электрическим зарядом перемещаются с разной скоростью.

Электрофорез белков плазмы был осуществлен впервые шведским ученым А. Тизелиусом (1930).

В плазме крови здорового человека при электрофорезе на бумаге можно обнаружить пять фракций: альбумины (50–70 %), альфа1 (?1-глобулины (3–6 %), альфа2 (?2) – глобулины (9-15 %), бета (?) – глобулины (8-18 %) и гамма (?) – глобулины (15–25 %).

При использовании других сред (агаровый гель, полиакриламидный гель) или иммуноэлектрофореза можно получить большее число фракций.

Альбумины составляют большую часть белков плазмы. Они хорошо удерживают воду, на их долю приходится до 80 % коллоидноосмотического давления крови.

Гипоальбуминемия – пониженное содержание альбуминов в плазме крови – возникает вследствие тех же причин, что и снижение общего количества белка (малое поступление с пищей, большие потери белка, нарушение его синтеза и повышение распада). Гипоальбуминемия вызывает снижение онкотического давления крови, что приводит к возникновению отеков.

Гидрофильность белков понижают разные отравляющие вещества, алкоголь.

Гиперальбуминемия наблюдается при обезвоживании организма.

Глобулины. Увеличение содержания альфа-глобулинов наблюдается при воспалительных процессах, стрессовых воздействиях на организм (травмы, ожоги, инфаркт миокарда и др.). Это белки так называемой острой фазы. Степень увеличения альфа-глобулинов отражает интенсивность процесса.

Преимущественное увеличение альфа2-глобулинов отмечается при острых гнойных заболеваниях, при вовлечении в патологический процесс соединительной ткани (ревматизм, системная красная волчанка и др.).

Повышение содержания альфа-глобулинов возможно также при некоторых хронических заболеваниях, злокачественных новообразованиях, особенно при их метастазировании.

Снижение альфа-глобулинов отмечается при угнетении их синтеза в печени, гипотиреозе, то есть пониженной функции щитовидной железы.

Бета-глобулины. В этой фракции присутствуют липопротеиды, и поэтому количество бета-глобулинов увеличивается при гиперлипопротеидемиях. Это наблюдается при атеросклерозе, диабете, гипотиреозе и нефротическом синдроме.

Уровень гамма-глобулинов повышен (гипергаммаглобулинемия) при усилении иммунных процессов. Это обусловлено повышенной продукцией иммуноглобулинов классов G, А, М, D, Е и наблюдается при острых и хронических вирусных, бактериальных, паразитарных инфекциях, заболеваниях соединительной ткани (коллагенозах), злокачественных заболеваниях крови, некоторых опухолях. Значительная гипергаммаглобулинемия характерна для хронических активных гепатитов, циррозов печени.

При некоторых заболеваниях (миеломная болезнь, заболевания крови, злокачественные новообразования) появляются особые патологические белки – парапротеины – иммуноглобулины, лишенные свойств антител. В этих случаях также наблюдается гипергаммаглобулинемия.

Уменьшение гамма-глобулинов отмечается при заболеваниях и состояниях, связанных с истощением и угнетением иммунной системы (хронические воспалительные процессы, аллергия, злокачественные заболевания в терминальной стадии, длительная терапия стероидными гормонами, СПИД).

Данный текст является ознакомительным фрагментом.